Basic Information

Symbol
AGMAT
RNA class
mRNA
Alias
Agmatinase (Putative) Guanidino Acid Hydrolase, Mitochondrial Agmatine Ureohydrolase (Agmatinase) Guanidinopropionase, Mitochondrial Guanidinobutyrase, Mitochondrial Arginase, Mitochondrial Agmatinase FLJ23384 Agmatinase, Mitochondrial EC 3.5.3.17 EC 3.5.3.11 EC 3.5.3.- EC 3.5.3.1 EC 3.5.3.7 EC 3.5.3 GDAH AUH
Location (GRCh38)
1:15571699-15585078
UCSC Genome Browser Search in Marker Scope
Forensic tag(s)
Cause of death analysis
External database
HGNC NCBI Ensembl OMIM UniProt GTEx

MANE select

Transcript ID
NM_024758.5
Sequence length
3095.0 nt
GC content
0.5095

Secondary Structure

Generated by RNAfold
Minimum free energy (MFE) structure:
Secondary structure that contributes a minimum of free energy.
Ensemble properties:
Thermodynamic properties of the Boltzmann ensemble.
Minimum free energy
-1425.80 kcal/mol
Thermodynamic ensemble
Free energy: -1471.34 kcal/mol
Frequency: 0.0000
Diversity: 567.42
MFE Structure Visualization
Structure Prediction
MFE Structure Prediction
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Thermodynamic Ensemble Prediction
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Transcripts

ID Sequence Length GC content
NM_024758.5 NCBI
ACACUCGCCUCGCCGUUCGGGACCAGCCAGAUCGCGGCGGCCUCGCGGG… 3095 nt 0.5095
Summary

Enables arginase activity; guanidinobutyrase activity; and guanidinopropionase activity. Predicted to be involved in putrescine biosynthetic process from arginine, via agmatine. Located in mitochondrion. [provided by Alliance of Genome Resources, Jul 2025]

Forensic Context

A study in humans demonstrated that the AGMAT gene, involved in amino acid metabolism, was downregulated in the hippocampus and kidney tissues of sepsis patients compared to uninfected controls, as part of a broader metabolic pathway alteration [Pinheiro da Silva et al. DOI:10.1111/jcmm.17938].