Basic Information

Symbol
AMY1A
RNA class
mRNA
Alias
Amylase Alpha 1A AMY1 1,4-Alpha-D-Glucan Glucanohydrolase 1 Amylase Alpha 1A (Salivary) Salivary Alpha-Amylase Alpha-Amylase 1A Amylase, Alpha 1A; Salivary Amylase, Salivary, Alpha-1A Salivary Amylase Alpha 1A Alpha-Amylase 1 Glycogenase EC 3.2.1.1
Location (GRCh38)
Forensic tag(s)
Tissue/body fluid identification

MANE select

Transcript ID
NM_004038.4
Sequence length
1785.0 nt
GC content
0.4190

Secondary Structure

Generated by RNAfold
Minimum free energy (MFE) structure:
Secondary structure that contributes a minimum of free energy.
Ensemble properties:
Thermodynamic properties of the Boltzmann ensemble.
Minimum free energy
-521.20 kcal/mol
Thermodynamic ensemble
Free energy: -557.19 kcal/mol
Frequency: 0.0000
Diversity: 323.79
MFE Structure Visualization
Structure Prediction
MFE Structure Prediction
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Thermodynamic Ensemble Prediction
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Transcripts

ID Sequence Length GC content
CUUCUCAAUAUCAGCACUGGAUUGUAGAACUUGUUGCUGAUUUUGGCCU… 1781 nt 0.4127
AUCUAGAGGCUGGGAAGGGCUCCUGAACCAGUUGUUUCCGUCUUGUCGG… 1785 nt 0.4190
Summary

Amylases are secreted proteins that hydrolyze 1,4-alpha-glucoside bonds in oligosaccharides and polysaccharides, and thus catalyze the first step in digestion of dietary starch and glycogen. The human genome has a cluster of several amylase genes that are expressed at high levels in either salivary gland or pancreas. This gene encodes an amylase isoenzyme produced by the salivary gland. Alternative splicing results in multiple transcript variants encoding the same protein. [provided by RefSeq, Jul 2008]

Forensic Context

A study in humans developed a reverse transcription-loop-mediated isothermal amplification (RT-LAMP) assay for saliva identification, where the AMY1A was mentioned as initially selected for saliva-specific expression but not adopted for further study in this paper [Tsai et al. DOI:10.017/s12024-018-0008-5]. A separate study in humans using targeted high-resolution mass spectrometry for body fluid identification detected the AMY1A in 90% of saliva samples but with low coverage, suggesting resistance to endogenous proteolysis and it was not selected as a reliable biomarker for the final assay [Brown et al. DOI:10.1021/acs.jproteome.5c00711]. A study in humans demonstrated that alpha-amylase 1 is a highly abundant and specific protein biomarker for saliva identification using a mass spectrometry-based proteomic approach [Van Steendam et al. DOI:10.1007/s00414-012-0747-x]. The method, validated in blind experiments on forensic-like samples and real casework, achieved a sensitivity of 1:1,000, which was superior to a conventional enzymatic test, and allowed matrix identification without compromising subsequent DNA analysis from the same extract.