Basic Information

Symbol
MMP1
RNA class
mRNA
Alias
Matrix Metallopeptidase 1 Interstitial Collagenase CLG Fibroblast Collagenase EC 3.4.24.7 Matrix Metalloproteinase 1 (Interstitial Collagenase) Matrix Metallopeptidase 1 (Interstitial Collagenase) Matrix Metalloproteinase-1 Matrix Metalloprotease 1 EC 3.4.24 MMP-1 CLGN
Location (GRCh38)
Forensic tag(s)
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MANE select

Transcript ID
NM_002421.4
Sequence length
1971.0 nt
GC content
0.4333

Secondary Structure

Generated by RNAfold
Minimum free energy (MFE) structure:
Secondary structure that contributes a minimum of free energy.
Ensemble properties:
Thermodynamic properties of the Boltzmann ensemble.
Minimum free energy
-574.14 kcal/mol
Thermodynamic ensemble
Free energy: -611.96 kcal/mol
Frequency: 0.0000
Diversity: 464.43
MFE Structure Visualization
Structure Prediction
MFE Structure Prediction
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Thermodynamic Ensemble Prediction
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Transcripts

ID Sequence Length GC content
AUAUUGGAGCAGCAAGAGGCUGGGAAGCCAUCACUUACCUUGCACUGAG… 1819 nt 0.4283
AUAUUGGAGCAGCAAGAGGCUGGGAAGCCAUCACUUACCUUGCACUGAG… 1971 nt 0.4333
Summary

This gene encodes a member of the peptidase M10 family of matrix metalloproteinases (MMPs). Proteins in this family are involved in the breakdown of extracellular matrix in normal physiological processes, such as embryonic development, reproduction, and tissue remodeling, as well as in disease processes, such as arthritis and metastasis. The encoded preproprotein is proteolytically processed to generate the mature protease. This secreted protease breaks down the interstitial collagens, including types I, II, and III. The gene is part of a cluster of MMP genes on chromosome 11. Mutations in this gene are associated with chronic obstructive pulmonary disease (COPD). Alternative splicing results in multiple transcript variants, at least one of which encodes an isoform that is proteolytically processed. [provided by RefSeq, Jan 2016]

Forensic Context

A study in humans and rats demonstrated that ultraviolet-B (UVB) irradiation induces significant transcriptional changes in skin, with MMP1 being highly up-regulated in human skin (fold change 188.1) and also up-regulated in rat skin (fold change 12.1) at the peak of hyperalgesia [Dawes et al. DOI:10.1371/journal.pone.0093338]. In a porcine model of alcohol-induced liver fibrosis, transcriptional profiling similarly identified MMP1 as up-regulated in fibrotic livers, where it is implicated in fibrosis breakdown and hepatocyte proliferation [Yasmin et al. DOI:10.1016/J.Biochi.2020.12.022].