Basic Information

Symbol
P3H1
RNA class
mRNA
Alias
Prolyl 3-Hydroxylase 1 GROS1 Growth Suppressor 1 LEPRECAN LEPRE1 Leucine Proline-Enriched Proteoglycan (Leprecan) 1 Leucine- And Proline-Enriched Proteoglycan 1 Procollagen-Proline 3-Dioxygenase EC 1.14.11.7 MGC117314 Leprecan-1 OI8
Location (GRCh38)
1:42746335-42767084
UCSC Genome Browser Search in Marker Scope
Forensic tag(s)
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External database
HGNC NCBI Ensembl OMIM UniProt GTEx

MANE select

Transcript ID
NM_022356.4
Sequence length
2591.0 nt
GC content
0.5735

Secondary Structure

Generated by RNAfold
Minimum free energy (MFE) structure:
Secondary structure that contributes a minimum of free energy.
Ensemble properties:
Thermodynamic properties of the Boltzmann ensemble.
Minimum free energy
-970.90 kcal/mol
Thermodynamic ensemble
Free energy: -1014.37 kcal/mol
Frequency: 0.0000
Diversity: 937.82
MFE Structure Visualization
Structure Prediction
MFE Structure Prediction
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Thermodynamic Ensemble Prediction
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Transcripts

ID Sequence Length GC content
NM_001146289.2 NCBI
GUAGGACUCCGGCCUUGGUGGCGGGUGGCUGGCGGUUCCGUUAGGUCUG… 2610 nt 0.5743
NM_001243246.2 NCBI
GUAGGACUCCGGCCUUGGUGGCGGGUGGCUGGCGGUUCCGUUAGGUCUG… 3010 nt 0.5748
NM_022356.4 NCBI
GUAGGACUCCGGCCUUGGUGGCGGGUGGCUGGCGGUUCCGUUAGGUCUG… 2591 nt 0.5735
Summary

This gene encodes an enzyme that is a member of the collagen prolyl hydroxylase family. These enzymes are localized to the endoplasmic reticulum and their activity is required for proper collagen synthesis and assembly. Mutations in this gene are associated with osteogenesis imperfecta type VIII. Three alternatively spliced transcript variants encoding different isoforms have been described. Other variants may exist, but their biological validity has not been determined. [provided by RefSeq, Aug 2011]

Forensic Context

A study in human menstrual blood-derived mesenchymal stem cells (MenSCs) identified the P3H1 as a protein involved in extracellular matrix organization within a protein-protein interaction network, though it was not listed as differentially expressed using the applied fold-change cut-off in the proteomic analysis [Penariol et al. DOI:10.3390/ijms231911515].