Basic Information

Symbol
PIK3C2A
RNA class
mRNA
Alias
Phosphatidylinositol-4-Phosphate 3-Kinase Catalytic Subunit Type 2 Alpha Phosphatidylinositol 4-Phosphate 3-Kinase C2 Domain-Containing Subunit Alpha PI3K-C2alpha Phosphoinositide-3-Kinase, Class 2, Alpha Polypeptide Phosphoinositide 3-Kinase-C2-Alpha PtdIns-3-Kinase C2 Subunit Alpha PI3K-C2-Alpha EC 2.7.1.154 Phosphatidylinositol-4-Phosphate 3-Kinase C2 Domain-Containing Subunit Alpha Phosphatidylinositol-4-Phosphate 3-Kinase, Catalytic Subunit Type 2 Alpha C2-Containing Phosphatidylinositol Kinase PI3-K-C2(ALPHA) EC 2.7.1.137 EC 2.7.1.153 PI3-K-C2A EC 2.7.1 OCSKD CPK
Location (GRCh38)
Forensic tag(s)
Sudden cardiac death diagnosis

MANE select

Transcript ID
NM_002645.4
Sequence length
8428.0 nt
GC content
0.3758

Secondary Structure

Generated by RNAfold
Minimum free energy (MFE) structure:
Secondary structure that contributes a minimum of free energy.
Ensemble properties:
Thermodynamic properties of the Boltzmann ensemble.
Minimum free energy
-2091.47 kcal/mol
Thermodynamic ensemble
Free energy: -2259.73 kcal/mol
Frequency: 0.0000
Diversity: 2073.11
MFE Structure Visualization
Structure Prediction
MFE Structure Prediction
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Transcripts

ID Sequence Length GC content
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GACGUGCUGCGCUUGGCUGGCUGUGGAGUCGGCCGAAGCUUUCGGCGGC… 8428 nt 0.3758
Summary

The protein encoded by this gene belongs to the phosphoinositide 3-kinase (PI3K) family. PI3-kinases play roles in signaling pathways involved in cell proliferation, oncogenic transformation, cell survival, cell migration, and intracellular protein trafficking. This protein contains a lipid kinase catalytic domain as well as a C-terminal C2 domain, a characteristic of class II PI3-kinases. C2 domains act as calcium-dependent phospholipid binding motifs that mediate translocation of proteins to membranes, and may also mediate protein-protein interactions. The PI3-kinase activity of this protein is not sensitive to nanomolar levels of the inhibitor wortmanin. This protein was shown to be able to be activated by insulin and may be involved in integrin-dependent signaling. [provided by RefSeq, Jul 2008]

Forensic Context

A study in human cardiac tissue from ischemic cardiomyopathy patients demonstrated that the PIK3C2A is decreased in the EC-angiogenic endothelial cell population [Simonson et al. DOI:10.1016/j.celrep.2023.112086].