Basic Information

Symbol
PLAU
RNA class
mRNA
Alias
Plasminogen Activator, Urokinase UPA URK Urokinase-Type Plasminogen Activator U-Plasminogen Activator EC 3.4.21.73 Plasminogen Activator, Urinary EC 3.4.21 BDPLT5 U-PA ATF QPD
Location (GRCh38)
Forensic tag(s)
Tissue/body fluid identification Time since deposition estimation Wound age identification

MANE select

Transcript ID
NM_002658.6
Sequence length
2343.0 nt
GC content
0.5280

Secondary Structure

Generated by RNAfold
Minimum free energy (MFE) structure:
Secondary structure that contributes a minimum of free energy.
Ensemble properties:
Thermodynamic properties of the Boltzmann ensemble.
Minimum free energy
-850.50 kcal/mol
Thermodynamic ensemble
Free energy: -893.84 kcal/mol
Frequency: 0.0000
Diversity: 500.55
MFE Structure Visualization
Structure Prediction
MFE Structure Prediction
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Thermodynamic Ensemble Prediction
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Transcripts

ID Sequence Length GC content
ACAGUGCGGAGACCGCAGCCCCGGAGCCCGGGCCAGGGUCCACCUGUCC… 2628 nt 0.5381
ACAGUGCGGAGACCGCAGCCCCGGAGCCCGGGCCAGGGUCCACCUGUCC… 2315 nt 0.5292
ACAGUGCGGAGACCGCAGCCCCGGAGCCCGGGCCAGGGUCCACCUGUCC… 2343 nt 0.5280
Summary

This gene encodes a secreted serine protease that converts plasminogen to plasmin. The encoded preproprotein is proteolytically processed to generate A and B polypeptide chains. These chains associate via a single disulfide bond to form the catalytically inactive high molecular weight urokinase-type plasminogen activator (HMW-uPA). HMW-uPA can be further processed into the catalytically active low molecular weight urokinase-type plasminogen activator (LMW-uPA). This low molecular weight form does not bind to the urokinase-type plasminogen activator receptor. Mutations in this gene may be associated with Quebec platelet disorder and late-onset Alzheimer's disease. Alternative splicing results in multiple transcript variants, at least one of which encodes an isoform that is proteolytically processed. [provided by RefSeq, Jan 2016]

Forensic Context

A study in rats demonstrated that the PLAU gene (Plau) was significantly upregulated at 1, 4, and 7 days after spinal cord injury [Li et al. DOI:10.4103/1673-5374.255994]. In a separate study in porcine skin, the PLAU (PLAU) was significantly increased at 7 days postexposure to both sulfur mustard and thermal burn injury, where it was identified as a potential therapeutic target influencing wound healing by degrading extracellular matrix proteins [Price et al. DOI:10.080/15569520903097754]. A study in humans demonstrated that the PLAU exhibited a Gini impurity score of 0, being present in most pure urine samples and in some mixtures containing urine while being absent in mixtures without urine, classifying it as a discriminatory protein for urine identification in forensic body fluid analysis [Shehata et al. DOI:10.1016/j.fsigen.2025.103343].