Basic Information

Symbol
CPB2
RNA class
mRNA
Alias
Carboxypeptidase B2 PCPB TAFI CPU Carboxypeptidase B2 (Plasma, Carboxypeptidase U) Thrombin-Activatable Fibrinolysis Inhibitor Thrombin-Activable Fibrinolysis Inhibitor Carboxypeptidase B2 (Plasma) Plasma Carboxypeptidase B Carboxypeptidase U Carboxypeptidase R EC 3.4.17.20 Carboxypeptidase B-Like Protein EC 3.4.17
Location (GRCh38)
Forensic tag(s)
Cause of death analysis

MANE select

Transcript ID
NM_001872.5
Sequence length
1724.0 nt
GC content
0.4026

Secondary Structure

Generated by RNAfold
Minimum free energy (MFE) structure:
Secondary structure that contributes a minimum of free energy.
Ensemble properties:
Thermodynamic properties of the Boltzmann ensemble.
Minimum free energy
-430.00 kcal/mol
Thermodynamic ensemble
Free energy: -467.24 kcal/mol
Frequency: 0.0000
Diversity: 452.87
MFE Structure Visualization
Structure Prediction
MFE Structure Prediction
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Thermodynamic Ensemble Prediction
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Transcripts

ID Sequence Length GC content
GUUGUACAGAAAAUUGCUGUUGGGAUGAAGCUUUGCAGCCUUGCAGUCC… 1613 nt 0.4042
GUUGUACAGAAAAUUGCUGUUGGGAUGAAGCUUUGCAGCCUUGCAGUCC… 1724 nt 0.4026
Summary

Carboxypeptidases are enzymes that hydrolyze C-terminal peptide bonds. The carboxypeptidase family includes metallo-, serine, and cysteine carboxypeptidases. According to their substrate specificity, these enzymes are referred to as carboxypeptidase A (cleaving aliphatic residues) or carboxypeptidase B (cleaving basic amino residues). The protein encoded by this gene is activated by trypsin and acts on carboxypeptidase B substrates. After thrombin activation, the mature protein downregulates fibrinolysis. Polymorphisms have been described for this gene and its promoter region. Alternate splicing results in multiple transcript variants. [provided by RefSeq, Jun 2013]

Forensic Context

A study in humans demonstrated that the CPB2 is mentioned as a diagnostic biomarker for post-traumatic sepsis [Xian et al. DOI:10.3389/fmed.2024.1320811].