Basic Information

Symbol
CUL1
RNA class
mRNA
Alias
Cullin 1 Cullin-1 CUL-1
Location (GRCh38)
7:148697914-148801110
UCSC Genome Browser Search in Marker Scope
Forensic tag(s)
Other applications
External database
HGNC NCBI Ensembl OMIM UniProt GTEx

MANE select

Transcript ID
NM_003592.3
Sequence length
3147.0 nt
GC content
0.4404

Secondary Structure

Generated by RNAfold
Minimum free energy (MFE) structure:
Secondary structure that contributes a minimum of free energy.
Ensemble properties:
Thermodynamic properties of the Boltzmann ensemble.
Minimum free energy
-884.90 kcal/mol
Thermodynamic ensemble
Free energy: -946.08 kcal/mol
Frequency: 0.0000
Diversity: 835.64
MFE Structure Visualization
Structure Prediction
MFE Structure Prediction
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Thermodynamic Ensemble Prediction
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Transcripts

ID Sequence Length GC content
NM_001370660.1 NCBI
AUUAAUCAGCCACCCCUCACUAGGUGUUGGGGUUCCACCACGCUUCCUC… 3524 nt 0.4327
NM_001370661.1 NCBI
AGAGGCUGGUGGUGUCCCCGACCCAAGCAGCUCAGCCCCGCUCGCGAGG… 3198 nt 0.4443
NM_001370662.1 NCBI
GCGCCUCGGGCUGGCGGGGCGAUGGCGACGACGGUUUCCCGGCUCCCCC… 3139 nt 0.4415
NM_001370663.1 NCBI
GCGCCUCGGGCUGGCGGGGCGAUGGCGACGACGGUUUCCCGGCUCCCCC… 3088 nt 0.4362
NM_001370664.1 NCBI
AUGCGCGCAGGGAUGCUAGCCCGGCGGCCGAACCGGACAGAGCCCCCCG… 3441 nt 0.4499
NM_003592.3 NCBI
AGGCGGGGCAGCCCCGGUAGCUGAGGGACGCAGCUAGACCUUGGCGGGA… 3147 nt 0.4404
Summary

Enables ubiquitin ligase complex scaffold activity and ubiquitin protein ligase binding activity. Involved in SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process; positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction; and protein K48-linked ubiquitination. Located in plasma membrane. Part of Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex and SCF ubiquitin ligase complex. [provided by Alliance of Genome Resources, Jul 2025]

Forensic Context

A study in *C. elegans* demonstrated that RNAi knockdown of the cullin scaffold protein CUL-1, a core component of the SCF ubiquitin ligase complex, yields heterochronic phenotypes including precocious seam cell fusion and adult alae formation, similar to those observed in *dre-1* mutants [Fielenbach et al. DOI:10.1016/j.devcel.2007.01.018].