Basic Information
Symbol
BPGM
RNA class
mRNA
Alias
Bisphosphoglycerate Mutase
2,3-Bisphosphoglycerate Mutase, Erythrocyte
2,3-Bisphosphoglycerate Synthase
2,3-Diphosphoglycerate Mutase
BPG-Dependent PGAM
DPGM
Testis Secretory Sperm-Binding Protein Li 202a
Erythrocyte 2,3-Bisphosphoglycerate Mutase
2,3-Bisphosphoglycerate Mutase
EC 5.4.2.11
EC 5.4.2.4
ECYT8
Location (GRCh38)
7:134646811-134679816
Forensic tag(s)
-
MANE select
Transcript ID
NM_001724.5
Sequence length
1711.0 nt
GC content
0.4307
Secondary Structure
Generated by RNAfold
Minimum free energy (MFE) structure:
Secondary structure that contributes a minimum of free energy.
Secondary structure that contributes a minimum of free energy.
Ensemble properties:
Thermodynamic properties of the Boltzmann ensemble.
Thermodynamic properties of the Boltzmann ensemble.
Minimum free energy
-483.20 kcal/mol
Thermodynamic ensemble
Free energy:
-518.31 kcal/mol
Frequency:
0.0000
Diversity:
534.00
MFE Structure Visualization
Structure Prediction
MFE Structure Prediction
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Thermodynamic Ensemble Prediction
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Transcripts
| ID | Sequence | Length | GC content |
|---|---|---|---|
| GAUGAGUCCUAGGAGGCGCUGGCUCUUUGGCGGCUCGGAGGAGCGGCUG… | 1836 nt | 0.4346 | |
| GAUGAGUCCUAGGAGGCGCUGGCUCUUUGGCGGCUCGGAGGAGCGGCUG… | 1711 nt | 0.4307 | |
| GAUGAGUCCUAGGAGGCGCUGGCUCUUUGGCGGCUCGGAGGAGCGGCUG… | 2032 nt | 0.4336 |
Summary
2,3-diphosphoglycerate (2,3-DPG) is a small molecule found at high concentrations in red blood cells where it binds to and decreases the oxygen affinity of hemoglobin. This gene encodes a multifunctional enzyme that catalyzes 2,3-DPG synthesis via its synthetase activity, and 2,3-DPG degradation via its phosphatase activity. The enzyme also has phosphoglycerate phosphomutase activity. Deficiency of this enzyme increases the affinity of cells for oxygen. Mutations in this gene result in hemolytic anemia. Multiple alternatively spliced variants, encoding the same protein, have been identified. [provided by RefSeq, Sep 2009]
Forensic Context
No relevant information is available at the moment.