Basic Information

Symbol
AHCY
RNA class
mRNA
Alias
Adenosylhomocysteinase AdoHcyase SAHH S-Adenosyl-L-Homocysteine Hydrolase S-Adenosylhomocysteine Hydrolase Epididymis Secretory Sperm Binding Protein EC 3.13.2.1 EC 3.3.1.1
Location (GRCh38)
Forensic tag(s)
Other applications

MANE select

Transcript ID
NM_000687.4
Sequence length
2150.0 nt
GC content
0.5549

Secondary Structure

Generated by RNAfold
Minimum free energy (MFE) structure:
Secondary structure that contributes a minimum of free energy.
Ensemble properties:
Thermodynamic properties of the Boltzmann ensemble.
Minimum free energy
-838.60 kcal/mol
Thermodynamic ensemble
Free energy: -872.38 kcal/mol
Frequency: 0.0000
Diversity: 459.52
MFE Structure Visualization
Structure Prediction
MFE Structure Prediction
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Thermodynamic Ensemble Prediction
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Transcripts

ID Sequence Length GC content
CCCUGCUCGGCGCUGCCCGCCCAGUUCCUGUUCCCAGACUGAGGCCCAG… 2150 nt 0.5549
CUGGAGGGAGGGGCGUGGAUACAGCGGGAAAGGAGAGACCCCUAGCGGG… 2368 nt 0.5612
GCAAACUGGCGGCGUGCUCCGCGGGAGAGCACACCUGGCCACGGCCUGG… 3270 nt 0.5450
GCAAACUGGCGGCGUGCUCCGCGGGAGAGCACACCUGGCCACGGCCUGG… 3092 nt 0.5517
GCAAACUGGCGGCGUGCUCCGCGGGAGAGCACACCUGGCCACGGCCUGG… 3281 nt 0.5443
CCCUGCUCGGCGCUGCCCGCCCAGUUCCUGUUCCCAGACUGAGGCCCAG… 1774 nt 0.5586
Summary

S-adenosylhomocysteine hydrolase belongs to the adenosylhomocysteinase family. It catalyzes the reversible hydrolysis of S-adenosylhomocysteine (AdoHcy) to adenosine (Ado) and L-homocysteine (Hcy). Thus, it regulates the intracellular S-adenosylhomocysteine (SAH) concentration thought to be important for transmethylation reactions. Deficiency in this protein is one of the different causes of hypermethioninemia. Alternatively spliced transcript variants encoding different isoforms have been found for this gene. [provided by RefSeq, Jun 2009]

Forensic Context

A study in mice demonstrated that in vivo α-particle irradiation of Kupffer or endothelial liver cells induced a characteristic inflammatory state and altered gene expression profiles, with the AHCY (S-adenosylhomocysteine hydrolase) being commonly down-regulated following Kupffer cell-specific and endothelial cell-specific exposures to α-particles [Roudkenar et al. DOI:10.1269/jrr.07078].